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Sou uma apaixonada por artes e me interesso por assuntos variados como saúde e moda, então misturei alguns temas que gosto para montar as postagens deste blogger.

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23/09/2011
QUESTÕES:

1.      Qual é a diferença estrutural entre centro ativo e centro alostérico?

 O centro ativo trata-se de uma cavidade com forma bem definida, revestida por cadeias laterais de aminoácidos para ajudar na ligação do substrato ou para participar da catalise diretamente. Enquanto o centro alostérico, presente na região da molécula de algumas enzimas, não está nem no sítio ativo nem no sítio de ligação do substrato, mas quando se liga a pequenas moléculas causa mudança no sítio de ligação do substrato ou na atividade que ocorre no sítio ativo, estimulando ou inibindo a atividade enzimática.

2.      Justifique porque algumas enzimas são denominadas como enzimas alostérica.

       Centro alostérico não existe em todas as enzimas enzimas alostéricas ou não-alostéricas.
 Enzimas alostéricas são as enzimas que possuem uma região separada daquela em que é ligado o substrato, onde pequenas moléculas regulatórias, os efetores, podem ser ligados e modificarem a atividade catalítica destas enzimas. As alostéricas controlam a transformação de um substrato e, quando ele precisa ser gasto, elas atuam bem.

3.      Descreva equacionadamente, detalhando e justificando cada etapa, o mecanismo de ação geral das enzimas.
 Aceleram reações químicas; não são consumidas na reação; atuam em pequenas concentrações; não alteram o estado de equilíbrio.

 As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato (grande variedade de natureza química), noutra denominada produto, e são extremamente específicas para a reação que catalisam. Isto significa que, em geral, uma enzima catalisa um único tipo de reação química.  Conseqüentemente, o tipo de enzima encontrada numa célula determina o tipo de metabolismo que a célula efetua.
E + S « E»S «  E + produtos
                     
 Complexo em que enzima e substrato estão unidos.
 Após a formação do complexo ativado (E»S), a enzima se regenera, liberando os produtos.
 A velocidade da reação catalisada por uma enzima é aumentada devido ao abaixamento da energia das reações químicas da qual participa (energia de ativação) necessária para converter o substrato no produto. O aceleramento da reação pode ser da ordem dos milhões de vezes.
 Como são catalistas, as enzimas não são consumidas na reação e não alteram o equilíbrio químico da mesma.
 A atividade enzimática pode depender da presença de determinadas moléculas, genericamente chamadas cofatores. A natureza química dos cofatores é muito variável, podendo ser, por exemplo, um ou mais íons metálicos (como o ferro), ou uma molécula orgânica (como a vitamina B12). Estes cofatores podem participar ou não diretamente na reação enzimática.
 Uma enzima é muitas vezes maior que o substrato sobre o qual ela atua. Baseados nisso Michaelis & Menten estabeleceram a clássica imagem da CHAVE E DA FECHADURA. A fechadura tem seu centro ativo e a chave é o substrato. Deduz-se que o substrato é envolvido pelo centro ativo e o envolvimento origina reações entre enzimas e substrato. Essas interações afrouxam o substrato que depois se estabiliza na formação dos produtos.

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